Hemoglobin (Hb) merupakan metaloprotein kompleks yang esensial bagi kehidupan vertebrata, bertanggung jawab utama dalam transportasi oksigen (O2) dari paru-paru ke seluruh jaringan tubuh dan mengangkut karbon dioksida (CO2) kembali ke paru-paru. Secara kimiawi, hemoglobin tersusun atas empat subunit protein globin, masing-masing berikatan dengan satu gugus heme. Gugus heme sendiri merupakan struktur porfirin yang mengandung atom besi (Fe) di pusatnya. Atom besi ini, dalam keadaan teroksidasi Fe2+, memiliki kemampuan unik untuk berikatan secara reversibel dengan molekul oksigen. Struktur molekul hemoglobin sangat kompleks, dengan berat molekul sekitar 64.500 Dalton, dan terdiri dari sekitar 574 asam amino. Interaksi non-kovalen seperti ikatan hidrogen, interaksi hidrofobik, dan jembatan garam memegang peranan penting dalam menjaga stabilitas struktur kuarterner protein ini, yang memungkinkan terjadinya perubahan konformasi alosterik saat berikatan dengan ligan.Setiap gugus heme dalam hemoglobin memiliki struktur cincin porfirin yang tersusun dari empat cincin pirol yang dihubungkan oleh jembatan metin. Di pusat cincin porfirin ini, atom besi (Fe) terkoordinasi dengan empat atom nitrogen (N) dari cincin pirol. Ikatan antara atom besi dan nitrogen ini merupakan ikatan koordinasi. Selain itu, atom besi juga membentuk ikatan koordinasi kelima dengan residu histidin dari rantai globin, dan ikatan koordinasi keenam tersedia untuk berikatan dengan oksigen atau ligan lainnya. Hibridisasi atom besi dalam gugus heme bervariasi tergantung pada keadaan ligasi dan oksidasi, namun umumnya melibatkan orbital d, membentuk kompleks oktahedral atau piramida segiempat. Ikatan kovalen mendominasi struktur primer dan sekunder protein globin, sedangkan ikatan koordinasi sangat krusial dalam interaksi heme-globin dan pengikatan oksigen.Klasifikasi senyawa hemoglobin dapat dilihat dari beberapa aspek, terutama berdasarkan...
